熱休克蛋白廣泛存在於植物、細菌、酵母、動物及人類等原核生物和真核生物的細胞中，並且以分子伴侶(molecular chaperone)的形式參與許多調節路徑，具有保護戶包作用。熱休克蛋白最早的發現來自於一個實驗的意外。
*分子伴侶（chaperone，molecular chaperone）又譯侶伴蛋白、伴護蛋白、分子伴護蛋白，是一類協助細胞內分子組裝和協助蛋白質摺疊的蛋白質。
熱休克蛋白依分子量分類為HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40、HSP30、小片段HSP、泛激(ubiquitin)和多重抗藥性蛋白(multidrug resistan)。
*正常情形下除了HSP70外，其他熱休克蛋白家族的蛋白質均有表現，遭受熱緊迫的情況下，其中HSP70表現亮更為顯著。
正常生長的情形下，雞隻肝臟的HSP的表現顯著高於肌肉，這主要是肝臟負責合成許多蛋白質導致。然而雞隻受熱處理44°C達4小時及缺氧的情形下，雞隻肝臟、心臟、胸肌、肺臟、腎臟、和腦部的HSP70增加表現，其中又以腦部HSP70的表現量顯著高於其他組織，顯示雞隻不同部位的組織HSP70，對於熱環境或緊迫因子的表現程度不同。
